Proteína CGMP-dependiente kinase

la proteína cGMP-dependiente kinase o Protein Kinase G (PKG) son una proteína serine/threonine-specific kinase que es activado por cGMP. Phosphorylates varios objetivos biológicamente importantes y se implica en la regulación de relajación del músculo lisa, función de la plaqueta, metabolismo de la esperma, división celular y síntesis de ácido nucleico.

Genes y proteínas

PKG son serine/threonine kinases que están presentes en una variedad de eukaryotes en los límites del organismo unicelular Paramecium a la gente. Dos genes PKG, que cifran para el tipo I PKG (PKG-I) y el tipo II (PKG-II), se han identificado en mamíferos. El N-término de PKG-I se codifica por dos o bien empalmó exons que especifican para el PKG-Iα y PKG-Iβ isoforms. El PKG-Iβ se activa en el ~10-pliegue más alto cGMP concentraciones que PKG-Iα. El PKG-I y PKG-II son homodimers de dos subunidades idénticas (~75 kDa y ~85 kDa, respectivamente) y comparten rasgos estructurales comunes.

Cada subunidad se forma de tres esferas funcionales:

La encuadernación de cGMP a la esfera reguladora induce un cambio estructural que para la inhibición del corazón catalítico por el N-término y permite el phosphorylation de proteínas substrate. Mientras que PKG-I predominantemente se localiza en el cytoplasm, PKG-II es anclado en la membrana plasma por el N-terminal myristoylation.

Distribución del tejido

En general, PKG-I y PKG-II se expresan en tipos de la célula diferentes.

Expresamente, en el tejido del músculo liso, PKG promueve la apertura de canales del potasio activados por el calcio, llevando a la hiperpolarización de la célula y la relajación, la actividad agonist de los bloques de phospholipase C, reduciendo la liberación de iones de calcio almacenados por inositol triphosphate.

Papel en cáncer

Las células del colon cancerosas dejan de producir PKG, que por lo visto limita la beta-catenin que así permite la enzima VEGF solicitar angiogenesis.

Véase también

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